乙酰化修飾蛋白組學應用方向：1、乙酰化修飾與細胞基因表達調控、表觀調控、細胞凋亡、細胞代謝、信號轉導、蛋白質穩定性等生理過程研究。2、乙酰化引起的代謝疾病、代謝紊亂發生等疾病機理研究。乙酰化生物學意義：1、調節DNA-蛋白、蛋白-蛋白相互作用；2、與其他PTMs發生crosstalk；3、調節酶活性；4、調控蛋白亞細胞定位。生物領域各個研究方面，如：1、農林領域：抗逆脅迫機制，生長發育機制，育種保護研究等；2、 畜牧業：肉類及乳品質研究，致病機理研究等。蛋白質翻譯后修飾幾乎參與了細胞所有正常生命活動的過程。湖北蛋白質泛素化修飾組學

泛素化修飾蛋白質組學的作用：泛素化、心血管等疾病的發病密切相關。因此，作為近年來生物化學研究的一個重大成果，它已然成為研究、開發新藥物的新靶點。技術原理是首先將蛋白樣本酶解成肽段混合物，然后使用液相色譜對酶解后的肽段混合物進行組分分離以降低樣本復雜程度，然后通過高質量的泛素化修飾抗體和生物材料對修飾肽段進行富集，之后上樣至液相色譜-串聯質譜中進行分析定量。技術優勢：高特異性的修飾抗體；高分辨率、高靈敏度質譜儀；鑒定通量高；可與代謝組學等進行多組學聯合分析。哈爾濱糖基化修飾蛋白質組學分析方法蛋白質糖基化修飾組學技術怎么確定位點？

乙酰化修飾蛋白組學簡介：乙酰化是把一種乙酰官能基團添加到另一種有機化合物上，并進行結合的過程。乙酰化也是細胞內蛋白質翻譯后修飾的一種重要形式，其主要發生在組蛋白賴氨酸上，是由組蛋白乙酰轉移酶 (HATs) 催化的，其反過程去乙酰化由組蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。關鍵組蛋白的 N-末端富含賴氨酸，生理條件下帶正電，按照組成可以分為 5 種，包括：關鍵組蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；連接組蛋白（linker histone）：H1。組蛋白結構高度保守，尤其是 H4。關鍵組蛋白由球形部和尾部構成，球形部借 Arg 與磷酸二脂骨架間的靜電作用使 DNA 分子纏繞在組蛋白關鍵上，形成核小體，尾部含有大量 Arg 和 Lys，為轉譯后修飾的部位。H1 多樣性，具有屬和組織特異性。

蛋白質乙酰化修飾組學技術服務：乙酰化修飾是體內高度保守的可逆轉的蛋白修飾，對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。此外，還存在大量的非組蛋白乙酰化修飾參與了代謝通路及代謝酶活性的調節。乙酰化修飾組學技術服務采用肽段預分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙酰化鑒定的影響，再結合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙酰化的肽段，從而實現大規模乙酰化的鑒定及定量。蛋白質泛素化修飾組學技術服務：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統介導了真核生物體內80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內的多種細胞活動。蛋白質修飾位點能夠影響蛋白的多種屬性，包括蛋白質折疊、活性以及之后的功能。

泛素化修飾蛋白質組學有些什么？泛素化可以生產出單泛素化或多泛素化蛋白質。后者在當7個賴氨酸殘基的泛素與另一個泛素的甘氨酸C端連接形成。這種泛素分子鏈接在生物過程中起到重要的作用。共價結合泛素的蛋白質能被蛋白酶識別并降解，這是細胞內短壽命蛋白質和一些異常蛋白降解的普遍途徑。泛素化及類泛素化蛋白在細胞分裂，自噬，DNA修復，免疫應答，細胞消亡等方面同樣起到關鍵作用。與消化道內進行的蛋白質水解不同，從泛素與蛋白的結合到將蛋白水解成小的肽段，整個水解過程需要能量參與。人們開始意識到泛素-蛋白酶系統是一個對于真核細胞非常重要的調節系統。蛋白質翻譯后修飾（PTMs）是指蛋白質在翻譯中或翻譯后的化學修飾過程。湖北蛋白質泛素化修飾組學

磷酸化修飾蛋白質組的研究主要集中于真核生物中普遍存在的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸的磷酸化。湖北蛋白質泛素化修飾組學

磷酸化修飾蛋白質組學：在有機體內，磷酸化是蛋白翻譯后修飾中比較普遍的共價修飾形式，同時也是原核生物和真核生物中比較重要的調控修飾形式。磷酸化對蛋白質功能的正常發揮起著重要的調節作用，該過程是由蛋白質激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基轉移到底物蛋白質的氨基酸殘基，如絲氨酸（Serine，Ser，S）、蘇氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的過程，而其逆向過程則是由蛋白質磷酸酶去除相應的磷酸基團。正是這兩種酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗與生成使磷酸化成為體內很多生理活動調控的首先選擇方式。湖北蛋白質泛素化修飾組學