泛素化修飾蛋白質組學：泛素是一種由76個氨基酸組成的多肽，在真核生物中高度保守，可通過異肽鍵與目標蛋白賴氨酸殘基的氨基進行共價連接。泛素化蛋白的富集主要基于標記，泛素用親和標簽（通常為6xHis）進行標記，并通過鎳螯合色譜親和提取泛素化蛋白。由于泛素的C端為Arg-Gly-Gly結構，經胰蛋白酶水解后，Gly-Gly保留在修飾蛋白的肽鏈上，使肽的質量增加114，因此可作為泛素定位位點的質量標記。用HPLC對樣品進行預分離，使用針對特定殘留結構的抗體富集泛素化肽，可很大程度上提高泛素化蛋白的濃度。串聯質譜可以鑒定泛素化位點。蛋白質翻譯后修飾可以改變蛋白質的物理、化學性質。江蘇糖基化修飾蛋白質組學有哪些

琥珀酰化修飾蛋白質組技術特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好；通過高分辨率、高掃描速度的質譜，對富集的琥珀酰化肽段進行大規模鑒定；結合常用的定量技術可對不同樣品間的琥珀酰化水平差異進行定量比較。適用范圍：藥物作用靶點研究；疾病標志物篩選；植物脅迫/抗逆研究；作用機制研究；要求物種具有蛋白質參考數據庫、EST序列（轉錄組）或基因組注釋信息。應用方向：線粒體代謝、生物合成與代謝、中心代謝途徑、炎癥與疾病。廣東蛋白質丙酰化修飾組學鑒定乙酰化修飾是體內保守的可逆轉的蛋白修飾。

蛋白質糖基化修飾組學技術服務：糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發生于內質網和高爾基體等部位。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基共價結合。蛋白質經過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節蛋白質功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質組學中應用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。

蛋白質翻譯后修飾組學是什么？蛋白質翻譯后修飾是指蛋白質在翻譯中或翻譯后經歷的一個共價加工過程，即通過1個或幾個氨基酸殘基加上修飾基團或通過蛋白質水解剪去基團而改變蛋白質的性質。蛋白質氨基酸序列的特定位置可以與化學基團或者小分子量的蛋白共價結合從而發生蛋白質翻譯后修飾(post-translational modifications，PTMs)，相較于沒有發生修飾的蛋白，PTMs會導致特定序列分子量的增加。在蛋白翻譯后修飾方式的鑒定過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質譜進行分析；通過質譜分析，得到的是一系列肽段的分子質量信息。對于某一個特定肽段而言，在沒有發生任何翻譯后修飾的情況下，其序列信息和分子量是確定的。在有機體內，磷酸化是蛋白翻譯后修飾中比較普遍的共價修飾形式。

泛素化修飾蛋白質組學有些什么？泛素化可以生產出單泛素化或多泛素化蛋白質。后者在當7個賴氨酸殘基的泛素與另一個泛素的甘氨酸C端連接形成。這種泛素分子鏈接在生物過程中起到重要的作用。共價結合泛素的蛋白質能被蛋白酶識別并降解，這是細胞內短壽命蛋白質和一些異常蛋白降解的普遍途徑。泛素化及類泛素化蛋白在細胞分裂，自噬，DNA修復，免疫應答，細胞消亡等方面同樣起到關鍵作用。與消化道內進行的蛋白質水解不同，從泛素與蛋白的結合到將蛋白水解成小的肽段，整個水解過程需要能量參與。人們開始意識到泛素-蛋白酶系統是一個對于真核細胞非常重要的調節系統。蛋白質磷酸化修飾的免疫印跡技術優點：能夠特異鑒定單個磷酸化位點。河南蛋白質亞硝基化修飾組學有哪些

蛋白質乙酰化修飾組學技術對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著重要的作用。江蘇糖基化修飾蛋白質組學有哪些

蛋白質翻譯后修飾的重要性：翻譯后修飾可以發生在蛋白質生命周期的任何階段。例如，許多蛋白質在翻譯完成后不久就被修飾，以介導適當的蛋白質折疊或穩定，或將新生蛋白質引導到不同的細胞區室（例如，細胞核、膜）。折疊和定位完成后發生其他修飾，以刺激或滅活催化活性或以其他方式影響蛋白質的生物活性。蛋白質也與靶向降解蛋白質的標簽共價連接。除了單一的修飾外，蛋白質通常還通過翻譯后切割和通過蛋白質成熟的分步機制增加功能基團的組合進行修飾。分析蛋白質及其翻譯后修飾對于心臟病、神經退行性疾病和糖尿病的研究尤為重要。PTMs 的特征，雖然具有挑戰性，但提供了對病因學過程下的細胞功能的無價的洞察。在技術上，研究翻譯后修飾蛋白的主要挑戰是開發特異性的檢測和純化方法。幸運的是，這些技術障礙正在用各種新的和精煉的蛋白質組學技術來克服。江蘇糖基化修飾蛋白質組學有哪些