泛素化修飾蛋白質組學技術原理：盡管質譜儀器的分析能力近年來有了長足的發展，但是由于蛋白翻譯后修飾化學計量值低、復雜性大，直接將蛋白組(如全細胞裂解產物，組織勻漿產物或全血清蛋白)的酶解肽段送入質譜鑒定和定量PTM是非常困難的。因此，很多翻譯后修飾的富集方法會被采用，來提高樣品中PTM肽段的豐度和相對比例，從而提高了質譜對翻譯后修飾位點的鑒定效率。研究發現在泛素化修飾的蛋白在tyrpsin的作用下都會產生diGly位點。基于這一特異性，利用針對蛋白質翻譯后修飾(PTM)基序(motif)抗體，在肽段水平上免疫親和富集帶有泛素化修飾的肽段，利用液相色譜-串聯質譜(LC-MS/MS)進行定量分析，能夠快速、準確、高通量地分析多種疾病相關信號通路關鍵節點蛋白修飾的變化，滿足創新性研究、生物標志物鑒定、藥物靶點篩選和評價的需求。蛋白質糖基化指碳水化合物通過共翻譯或翻譯后修飾的方式附著到蛋白質上的過程。江蘇蛋白質氧化修飾組學服務

乙酰化修飾蛋白組學簡介：乙酰化是把一種乙酰官能基團添加到另一種有機化合物上，并進行結合的過程。乙酰化也是細胞內蛋白質翻譯后修飾的一種重要形式，其主要發生在組蛋白賴氨酸上，是由組蛋白乙酰轉移酶 (HATs) 催化的，其反過程去乙酰化由組蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。關鍵組蛋白的 N-末端富含賴氨酸，生理條件下帶正電，按照組成可以分為 5 種，包括：關鍵組蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；連接組蛋白（linker histone）：H1。組蛋白結構高度保守，尤其是 H4。關鍵組蛋白由球形部和尾部構成，球形部借 Arg 與磷酸二脂骨架間的靜電作用使 DNA 分子纏繞在組蛋白關鍵上，形成核小體，尾部含有大量 Arg 和 Lys，為轉譯后修飾的部位。H1 多樣性，具有屬和組織特異性。杭州蛋白質乙酰化修飾組學分析價格在蛋白翻譯后修飾方式的鑒定過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質譜進行分析。

定量磷酸化蛋白質翻譯修飾組學：蛋白質發生磷酸化是重要的翻譯后修飾，它與信號傳導、細胞周期、生長發育機理等諸多生物學問題有密切關系。研究蛋白質磷酸化對闡明蛋白質功能具有重要意義。將磷酸化肽段TiO2富集技術和iTRAQ/TMT/Lable free技術相結合，實現對磷酸化蛋白質組學的定量研究。技術原理：在磷酸化肽段富集前先進行 iTRAQ/TMT 標記，然后通過 TiO2 富集方法獲得高純度的磷酸化肽段，之后結合高分辨率質譜完成對樣品的定量分析。

蛋白質的甲基化修飾 ：蛋白質的甲基化（methylation）是指將甲基酶促轉移到蛋白質的某個殘基上，通常是賴氨酸或精氨酸，也包括組氨酸、半胱氨酸和天冬酰胺等。蛋白質的甲基化是一種普遍的修飾，在大鼠肝細胞核的總蛋白提取物中，大約2％的精氨酸殘基是二甲基化的。蛋白質甲基化經常與乙酰化并列，因為它們都是常見的表觀遺傳修飾，經常發生在組蛋白上。不過從化學反應的角度來看，乙酰化可以算作一種短鏈脂酰化修飾，這里主要討論甲基化方面的問題。常見的蛋白質翻譯后修飾包括泛素化。

乙酰化修飾蛋白組學介紹：蛋白質乙酰化(Acetylation)是蛋白在乙酰基轉移酶(或非酶)的催化下，將乙酰基團轉移并添加在蛋白賴氨酸殘基或蛋白N端上的過程，在調控蛋白質功能、染色質結構和基因表達中起重要作用。乙酰化修飾主要分為兩類：蛋白N端的乙酰化修飾和蛋白賴氨酸上的乙酰化修飾。N端乙酰化修飾大部分發生在真核生物的蛋白上，由N乙酰轉移酶(NATs)催化；賴氨酸上的乙酰化修飾是一個可逆的過程，主要由賴氨酸乙酰化酶(KATs)和賴氨酸去乙酰化酶(KDACs)催化。質譜是蛋白質翻譯后修飾檢測的常用技術之一。湖北氧化修飾蛋白質組學價錢

蛋白質糖基化修飾組學技術怎么確定位點？江蘇蛋白質氧化修飾組學服務

磷酸化修飾蛋白質組學服務：蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。磷酸化修飾本身所具有的簡單、靈活、可逆的特性，以及磷酸基團的供體ATP的易得性，使得磷酸化修飾被真核細胞所選擇接受成為一種比較普遍的調控手段。蛋白質的磷酸化和去磷酸化這一可逆過程，幾乎調節著包括細胞的增殖、發育、分化、細胞骨架調控、細胞凋亡、神經活動、肌肉收縮、新陳代謝發生等生命活動的所有過程，并且可逆的蛋白質磷酸化是目前所知道的比較主要的信號轉導方式。目前已經知道有許多人類疾病是由于異常的磷酸化修飾所引起，而有些磷酸化修飾卻是某種疾病所導致的后果。江蘇蛋白質氧化修飾組學服務