翻譯后修飾蛋白組分析：蛋白質翻譯后修飾是影響蛋白質功能并調節整個細胞過程的重要方式，幾乎在每個細胞過程中都是不可或缺的。分析和鑒定翻譯后修飾蛋白質對揭示蛋白質的功能和深入了解各種生理現象具有重要意義。大多數翻譯后修飾蛋白以低化學計量和豐度存在，這限制了在分析全細胞裂解液時對其的檢測。蛋白質是各種細胞功能比較重要的執行者，其功能正常與否決定著生命活動能否有序、高效的進行，而其中翻譯后修飾起著至關重要的作用。翻譯后修飾改變了蛋白質中不同氨基酸殘基上的生物化學官能團，進而改變其化學性質或結構，使得蛋白質具有更為復雜的結構和更為完善的功能，實現更為精細的調節。蛋白質的翻譯后修飾過程極其復雜，已知的翻譯后修飾種類有20多種。但其中較為常見的主要是磷酸化、泛素化、SUMO化、酰(含乙酰)化、甲基化以及糖基化。蛋白磷酸化修飾過程是通過蛋白激酶催化，將磷酸基團從ATP轉移到多肽底物的絲氨酸、或酪氨酸殘基上。濟南棕櫚酰化修飾蛋白質組學有哪些

蛋白質翻譯后修飾自中而下分析策略：自中而下的蛋白質組學技術可用于組蛋白修飾的分析。樣品制備與普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到純化的組蛋白。提取組蛋白后，用GluC進行消化。然后用弱陽離子交換/親水相互作用色譜（WCX-HILIC）與配備電子轉移解離（ETD）的高分辨率質譜聯機聯用，對樣品進行理想的分離。譜識別可以用傳統的軟件進行，但是由于估計適當的錯誤發現率的問題，需要對結果進行過濾。自上而下分析策略：自上而下的技術可以直接引入完整的蛋白質并在串聯質譜儀上對其進行片段化，不需要蛋白質水解消化。目前，有兩種完全分離蛋白質的方法：離線和在線。前者用四維分離法，后者用WCX-HILIC。上海乙酰化修飾蛋白質組學質譜分析蛋白質磷酸化修飾組學具有探索性。

琥珀酰化修飾蛋白質組鑒定：蛋白質琥珀酰化修飾是新近發現的一種蛋白質翻譯后修飾，是在琥珀酰輔酶 A 的介導下將一個負電荷四碳琥珀酰基轉移到賴氨酸殘基的伯胺上的過程。賴氨酸琥珀酰化在真核細胞及原核細胞中普遍存在，參與調控包括三羧酸循環，氨基酸代謝以及脂肪酸代謝在內的多個代謝信號通路。琥珀酰化蛋白質組以組織、細胞等較為復雜樣本為研究對象，目的在于鑒定樣品中發生琥珀酰化修飾的蛋白質以及相應的琥珀酰化修飾位點。琥珀酰化修飾蛋白質組技術特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好。

磷酸化修飾蛋白質組學：在有機體內，磷酸化是蛋白翻譯后修飾中比較普遍的共價修飾形式，同時也是原核生物和真核生物中比較重要的調控修飾形式。磷酸化對蛋白質功能的正常發揮起著重要的調節作用，該過程是由蛋白質激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基轉移到底物蛋白質的氨基酸殘基，如絲氨酸（Serine，Ser，S）、蘇氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的過程，而其逆向過程則是由蛋白質磷酸酶去除相應的磷酸基團。正是這兩種酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗與生成使磷酸化成為體內很多生理活動調控的首先選擇方式。蛋白質糖基化是一種常見的蛋白質翻譯后修飾。

泛素化修飾蛋白質組學樣品要求：1、動物組織的樣品量濕重不少于200mg。2、植物細菌、噬菌體等微生物類樣品量濕重不少于2g。3、富含雜質或蛋白質含量低的樣品量濕重不少于5g；如植物的根，木質部、韌皮部組織等。4、體液類（唾液、羊水、腦脊液等）10mL以上，要保證不能溶血；血清要求500μl以上；尿液要求50mL以上。5、如直接提供蛋白質提取物，濃度不少于2 mg/mL，總量不少于1 mg。為保證實驗效果，請盡量告知緩沖液成分，如是否有硫脲、SDS、強離子鹽等等。另樣品中應不含核酸、脂類、多糖等影響分離效果的成分。6、在細胞器蛋白質組學方面，提取細胞器或亞細胞器后，蛋白沉淀量在1 mg以上。蛋白質乙酰化修飾，顧名思義指的就是在蛋白質原有基礎上面嫁接上乙酰化基團。河南蛋白質丙二酰化修飾組學研究

在細胞中，乙酰化修飾的反應由乙酰基轉移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙酰基轉移并添加在蛋白質賴氨酸殘基上。濟南棕櫚酰化修飾蛋白質組學有哪些

泛素化修飾蛋白質組學有些什么？泛素化可以生產出單泛素化或多泛素化蛋白質。后者在當7個賴氨酸殘基的泛素與另一個泛素的甘氨酸C端連接形成。這種泛素分子鏈接在生物過程中起到重要的作用。共價結合泛素的蛋白質能被蛋白酶識別并降解，這是細胞內短壽命蛋白質和一些異常蛋白降解的普遍途徑。泛素化及類泛素化蛋白在細胞分裂，自噬，DNA修復，免疫應答，細胞消亡等方面同樣起到關鍵作用。與消化道內進行的蛋白質水解不同，從泛素與蛋白的結合到將蛋白水解成小的肽段，整個水解過程需要能量參與。人們開始意識到泛素-蛋白酶系統是一個對于真核細胞非常重要的調節系統。濟南棕櫚酰化修飾蛋白質組學有哪些