蛋白質翻譯后修飾加入的官能團反應有：1、乙酰化——通常于蛋白質的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常見的一種，在賴氨酸、精氨酸等的側鏈氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的賴氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸與導管素及其他蛋白質之間建立共價鍵。6、甘氨酸化——在一個至超過40種甘氨酸與導管素的C末端建立共價鍵。7、糖化——將糖基加入天冬酰胺、羥離氨酸、絲氨酸或蘇氨酸，形成糖蛋白。8、異戊二烯化——加入如法呢醇及四異戊二烯等異戊二烯。9、硫辛酸化——附著硫辛酸的功能性。蛋白質翻譯后修飾是一種化學修飾，在功能蛋白質組中發揮關鍵作用。廣州蛋白質棕櫚酰化修飾組學類型

乙酰化修飾蛋白組學簡介：乙酰化是把一種乙酰官能基團添加到另一種有機化合物上，并進行結合的過程。乙酰化也是細胞內蛋白質翻譯后修飾的一種重要形式，其主要發生在組蛋白賴氨酸上，是由組蛋白乙酰轉移酶 (HATs) 催化的，其反過程去乙酰化由組蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。關鍵組蛋白的 N-末端富含賴氨酸，生理條件下帶正電，按照組成可以分為 5 種，包括：關鍵組蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；連接組蛋白（linker histone）：H1。組蛋白結構高度保守，尤其是 H4。關鍵組蛋白由球形部和尾部構成，球形部借 Arg 與磷酸二脂骨架間的靜電作用使 DNA 分子纏繞在組蛋白關鍵上，形成核小體，尾部含有大量 Arg 和 Lys，為轉譯后修飾的部位。H1 多樣性，具有屬和組織特異性。貴陽蛋白質丙二酰化修飾組學主要方式蛋白質乙酰化修飾組學技術對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著重要的作用。

泛素化修飾PRM定量驗證：原理： 泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統介導了真核生物體內80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內的多種細胞活動。首先對泛素化的蛋白進行胰酶消化，在賴氨酸的修飾位點上會產生兩個甘氨酸的殘基(K-GG)，利用對泛素化賴氨酸（K-GG）具有高親和力的基序抗體，特異性富集復雜樣本中的泛素化肽段，結合LC-MS/MS蛋白質定量方法，實現大規模泛素化蛋白質定性定量分析。

蛋白質乙酰化修飾組學：乙酰化修飾是指在酶或非酶作用下，將乙酰CoA的乙酰基基團轉移至蛋白質氨基酸的殘基上。蛋白質乙酰化也是一種可逆的酶促反應過程。乙酰基轉移酶可以將乙酰基團(CH3C=O)從乙酰輔酶A轉移至蛋白質。同理,去乙酰化酶則可以逆轉這種反應。蛋白質上的賴氨酸乙酰化是細胞內一種重要的PTMs過程。不僅發生在細胞核內組蛋白、轉錄因子等上，在細胞質和線粒體中也存在著諸多蛋白的乙酰化修飾。在植物研究領域內，乙酰化修飾主要參與植物光合作用、生長發育、脅迫響應等過程。在醫學領域，乙酰化修飾可調節人體內某種代謝酶，控制糖尿病，這一發現為糖尿病干預與療理帶來新的希望。蛋白質磷酸化修飾組學具有有效性。

泛素化修飾蛋白組學研究分析樣品要求：1. 如果您提供的是組織樣品，請您干冰將組織樣品寄給我們；植物組織樣本大于400mg，血液樣品至少2ml(血漿注意用EDTA防凝)，血清2ml，尿液10ml，動物組織樣品至少2g，細胞樣品為1X10^8個細胞，酵母、微生物等干重400mg。2. 如果您提供的是蛋白樣品，請您保證蛋白總量在2-5mg；蛋白提取時使用普通的組織、細胞裂解液即可。3. 樣品運輸：請使用足量的干冰運輸，并且盡量選用較快的郵遞方式，以降低運輸過程中樣品降解的可能性。4. 在正式實驗之前，我們都會對您提供的樣品進行檢測，檢測合格后開始正式試驗。蛋白質的翻譯后修飾過程極其復雜。廣州蛋白質甲基化修飾組學一般流程

在細胞中，乙酰化修飾的反應由乙酰基轉移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙酰基轉移并添加在蛋白質賴氨酸殘基上。廣州蛋白質棕櫚酰化修飾組學類型

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