蛋白質翻譯后修飾的重要性：翻譯后修飾可以發生在蛋白質生命周期的任何階段。例如，許多蛋白質在翻譯完成后不久就被修飾，以介導適當的蛋白質折疊或穩定，或將新生蛋白質引導到不同的細胞區室（例如，細胞核、膜）。折疊和定位完成后發生其他修飾，以刺激或滅活催化活性或以其他方式影響蛋白質的生物活性。蛋白質也與靶向降解蛋白質的標簽共價連接。除了單一的修飾外，蛋白質通常還通過翻譯后切割和通過蛋白質成熟的分步機制增加功能基團的組合進行修飾。分析蛋白質及其翻譯后修飾對于心臟病、神經退行性疾病和糖尿病的研究尤為重要。PTMs 的特征，雖然具有挑戰性，但提供了對病因學過程下的細胞功能的無價的洞察。在技術上，研究翻譯后修飾蛋白的主要挑戰是開發特異性的檢測和純化方法。幸運的是，這些技術障礙正在用各種新的和精煉的蛋白質組學技術來克服。通過蛋白質翻譯后修飾也進一步增加了細胞通路機制和生命活動的多樣性和復雜性。貴州甲基化修飾蛋白質組學分析

定量磷酸化蛋白質翻譯修飾組學：蛋白質發生磷酸化是重要的翻譯后修飾，它與信號傳導、細胞周期、生長發育機理等諸多生物學問題有密切關系。研究蛋白質磷酸化對闡明蛋白質功能具有重要意義。將磷酸化肽段TiO2富集技術和iTRAQ/TMT/Lable free技術相結合，實現對磷酸化蛋白質組學的定量研究。技術原理：在磷酸化肽段富集前先進行 iTRAQ/TMT 標記，然后通過 TiO2 富集方法獲得高純度的磷酸化肽段，之后結合高分辨率質譜完成對樣品的定量分析。貴州甲基化修飾蛋白質組學分析蛋白質的翻譯后修飾過程極其復雜。

蛋白質糖基化修飾組學技術服務：糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發生于內質網和高爾基體等部位。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基共價結合。蛋白質經過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節蛋白質功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質組學中應用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。

蛋白質翻譯后修飾加入的官能團反應有：1、乙酰化——通常于蛋白質的N末端加入乙酰。2、烷基化——加入如甲基或乙基等烷基。3、甲基化——烷基化中常見的一種，在賴氨酸、精氨酸等的側鏈氨基上加入甲基。4、生物素化——用生物素附加物令保存的賴氨酸酰化。5、谷氨酸化——在谷氨酸與導管素及其他蛋白質之間建立共價鍵。6、甘氨酸化——在一個至超過40種甘氨酸與導管素的C末端建立共價鍵。7、糖化——將糖基加入天冬酰胺、羥離氨酸、絲氨酸或蘇氨酸，形成糖蛋白。8、異戊二烯化——加入如法呢醇及四異戊二烯等異戊二烯。9、硫辛酸化——附著硫辛酸的功能性。蛋白質的磷酸化修飾是生物體內重要的共價修飾方式之一。

泛素化修飾蛋白質組學有些什么？泛素化可以生產出單泛素化或多泛素化蛋白質。后者在當7個賴氨酸殘基的泛素與另一個泛素的甘氨酸C端連接形成。這種泛素分子鏈接在生物過程中起到重要的作用。共價結合泛素的蛋白質能被蛋白酶識別并降解，這是細胞內短壽命蛋白質和一些異常蛋白降解的普遍途徑。泛素化及類泛素化蛋白在細胞分裂，自噬，DNA修復，免疫應答，細胞消亡等方面同樣起到關鍵作用。與消化道內進行的蛋白質水解不同，從泛素與蛋白的結合到將蛋白水解成小的肽段，整個水解過程需要能量參與。人們開始意識到泛素-蛋白酶系統是一個對于真核細胞非常重要的調節系統。蛋白質的翻譯后修飾調控著底物的酶活性、功能以及三級結構的變化。貴陽亞硝基化修飾蛋白質組學技術服務

常見的蛋白質翻譯后修飾包括泛素化。貴州甲基化修飾蛋白質組學分析

泛素化修飾蛋白質組學樣品要求：1、動物組織的樣品量濕重不少于200mg。2、植物細菌、噬菌體等微生物類樣品量濕重不少于2g。3、富含雜質或蛋白質含量低的樣品量濕重不少于5g；如植物的根，木質部、韌皮部組織等。4、體液類（唾液、羊水、腦脊液等）10mL以上，要保證不能溶血；血清要求500μl以上；尿液要求50mL以上。5、如直接提供蛋白質提取物，濃度不少于2 mg/mL，總量不少于1 mg。為保證實驗效果，請盡量告知緩沖液成分，如是否有硫脲、SDS、強離子鹽等等。另樣品中應不含核酸、脂類、多糖等影響分離效果的成分。6、在細胞器蛋白質組學方面，提取細胞器或亞細胞器后，蛋白沉淀量在1 mg以上。貴州甲基化修飾蛋白質組學分析