蛋白質糖基化修飾組學技術服務：糖基化是在酶的控制下,蛋白質或脂質附加上糖類的過程,發生于內質網和高爾基體等部位。在糖基轉移酶作用下將糖轉移至蛋白質,和蛋白質上的氨基酸殘基共價結合。蛋白質經過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對蛋白的重要的修飾作用,有調節蛋白質功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質組學中應用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結合蛋白質，能專一識別某一特殊結構的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結合，它們與糖鏈可逆非共價結合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。蛋白質的翻譯后修飾調控著底物的酶活性、功能以及三級結構的變化。上海泛素化修飾蛋白質組學類型

根據不同的作用位點，蛋白質乙?；揎椃譃椋喊l生在蛋白N端的乙?；揎棥l生在蛋白賴氨酸上的乙?；揎棥Ｇ罢甙l生在90%以上的真核生物新生蛋白上，對于新生蛋白的成熟和細胞定位非常重要，由N乙酰轉移酶（NATs）負責；而后者是一個可逆的過程，主要由賴氨酸乙?；福↘ATs）和賴氨酸去乙酰化酶（KDACs），賴氨酸的乙酰化修飾是我們目前研究的重點。蛋白質磷酸化修飾應用領域：應用在食品工業方面，通過人工翻譯磷酸化修飾的蛋白可以普遍用于各種食用蛋白質的改性，以改善蛋白質品質。如，花生蛋白、大豆蛋白、小麥面筋蛋白等。在人工磷酸化修飾的方法下，也可以研究各種蛋白質的功能和相關代謝途徑的調控。在醫學領域，蛋白質的磷酸化紊亂，會導致細胞周期調控異常，因此，病理的形成與蛋白質的磷酸化異常也有很大相關性。其分子機制問題對于病癥等重大疾病的研究具有相當的指導意義，這也是指當之無愧地成為生物學研究領域中的熱點。江蘇蛋白質氧化修飾組學磷酸化修飾蛋白質組學是原核生物和真核生物中比較重要的調控修飾形式。

泛素化修飾蛋白質組學有些什么？泛素化可以生產出單泛素化或多泛素化蛋白質。后者在當7個賴氨酸殘基的泛素與另一個泛素的甘氨酸C端連接形成。這種泛素分子鏈接在生物過程中起到重要的作用。共價結合泛素的蛋白質能被蛋白酶識別并降解，這是細胞內短壽命蛋白質和一些異常蛋白降解的普遍途徑。泛素化及類泛素化蛋白在細胞分裂，自噬，DNA修復，免疫應答，細胞消亡等方面同樣起到關鍵作用。與消化道內進行的蛋白質水解不同，從泛素與蛋白的結合到將蛋白水解成小的肽段，整個水解過程需要能量參與。人們開始意識到泛素-蛋白酶系統是一個對于真核細胞非常重要的調節系統。

乙酰化修飾蛋白組學應用方向有什么？1、基礎醫學、臨床診斷：生物標志物，疾病機理機制，疾病分型，個性化治理等；2、生物醫藥：藥物作用機理，藥效評價，藥物開發等；3、微生物領域：致病機理，耐藥機制，病原體-宿主相互作用研究等；4、海洋水產：漁業資源，海水養殖，漁業環境與水產品安全等；5、生物能源、環境科學領域：發酵過程優化，生物燃料生產，環境危定風險評估研究等；6、食品營養：食品儲藏及加工條件優化，食品組分及品質鑒定，功能性食品開發，食品安全監檢測等。蛋白質的翻譯后修飾是一個復雜的過程。

蛋白質磷酸化修飾組學：是植物體內比較常見的PTM修飾手段。它是指通過蛋白激酶和磷酸酶的作用在特定絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸的羥基上添加或去除一個或多個磷酸基團，進而有效地改變底物蛋白的結構和活性。在植物體內主要參與植物溫度脅迫、鹽脅迫、干旱脅迫、養分脅迫調控等大多數代謝和生理途徑。蛋白質磷酸化對于許多生物現象的引發是很必要的，包括細胞生長、增殖、泛素（ubiquitin）介導的蛋白降解等過程。特別是酪氨酸磷酸化，作為細胞信號轉導和酶活性調控的一種主要方式，通常通過引發蛋白質之間的相互作用，進而介導生長因子和細胞因子等對細胞膜上受體的信號調控。蛋白質翻譯后修飾組學對于蛋白質修飾位點的發現及研究對闡明蛋白質的功能具有重要作用。濟南蛋白質磷酸化修飾組學類型

在早期的研究中，乙酰化修飾一直被認為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾。上海泛素化修飾蛋白質組學類型

琥珀?；揎椀鞍踪|組技術特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好；通過高分辨率、高掃描速度的質譜，對富集的琥珀?；亩芜M行大規模鑒定；結合常用的定量技術可對不同樣品間的琥珀?；讲町愡M行定量比較。適用范圍：藥物作用靶點研究；疾病標志物篩選；植物脅迫/抗逆研究；作用機制研究；要求物種具有蛋白質參考數據庫、EST序列（轉錄組）或基因組注釋信息。應用方向：線粒體代謝、生物合成與代謝、中心代謝途徑、炎癥與疾病。上海泛素化修飾蛋白質組學類型