蛋白質(zhì)組學(xué)研究內(nèi)容：1.蛋白質(zhì)鑒定：可以利用一維電泳和二維電泳并結(jié)合相關(guān)技術(shù)，利用蛋白質(zhì)芯片和抗體芯片及免疫共沉淀等技術(shù)對蛋白質(zhì)進行鑒定研究。2.翻譯后修飾：很多mRNA表達產(chǎn)生的蛋白質(zhì)要經(jīng)歷翻譯后修飾如磷酸化，糖基化，酶原刺激等。翻譯后修飾是蛋白質(zhì)調(diào)節(jié)功能的重要方式，因此對蛋白質(zhì)翻譯后修飾的研究對闡明蛋白質(zhì)的功能具有重要作用。3.蛋白質(zhì)功能確定：如分析酶活性和確定酶底物，細胞因子的生物分析/配基-受體結(jié)合分析。可以利用基因敲除和反義技術(shù)分析基因表達產(chǎn)物-蛋白質(zhì)的功能。另外對蛋白質(zhì)表達出來后在細胞內(nèi)的定位研究也在一定程度上有助于蛋白質(zhì)功能的了解。有的熒光蛋白表達系統(tǒng)就是研究蛋白質(zhì)在細胞內(nèi)定位的一個很好的工具。定量蛋白質(zhì)組學(xué)通過對蛋白質(zhì)的定量分析，以了解基因在不同的生理、病理和逆境條件下的表達情況。貴州高通量蛋白質(zhì)組學(xué)應(yīng)用

蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)：蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)的發(fā)展已經(jīng)成為現(xiàn)代的生物技術(shù)快速發(fā)展的重要支撐，并將帶領(lǐng)生物技術(shù)取得關(guān)鍵性的突破。為幫助生命科學(xué)領(lǐng)域的工作者全方面掌握蛋白質(zhì)組學(xué)的技術(shù)與方法、實驗難點與關(guān)鍵點、研究前沿與熱點，包括雙向凝膠電泳、等電聚焦、生物質(zhì)譜分析及非凝膠技術(shù)。雙向凝膠電泳：雙向凝膠電泳的原理是第1向基于蛋白質(zhì)的等電點不同用等電聚焦分離，第二向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復(fù)雜蛋白混合物中的蛋白質(zhì)在二維平面上分開。由于雙向電泳技術(shù)在蛋白質(zhì)組與醫(yī)學(xué)研究中所處的重要位置，它可用于蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)錄及轉(zhuǎn)錄后修飾研究，蛋白質(zhì)組的比較和蛋白質(zhì)間的相互作用，細胞分化凋亡研究，致病機制及耐藥機制的研究，療效監(jiān)測，新藥開發(fā)，病癥研究，蛋白純度檢查，小量蛋白純化，新替代疫苗的研制等許多方面。近年來經(jīng)過多方面改進已成為研究蛋白質(zhì)組的比較有使用價值的關(guān)鍵方法。廣州TMT／iTRAQ標記定量蛋白質(zhì)組學(xué)主要技術(shù)蛋白質(zhì)組的復(fù)雜性也遠遠高于基因組，這是因為一個基因≠一個轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物≠一個蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)發(fā)展方面：蛋白質(zhì)組學(xué)的研究方法將出現(xiàn)多種技術(shù)并存，各有優(yōu)勢和局限的特點，而難以象基因組研究一樣形成比較一致的方法。除了發(fā)展新方法外，更強調(diào)各種方法間的整合和互補，以適應(yīng)不同蛋白質(zhì)的不同特征。另外，蛋白質(zhì)組學(xué)與其它學(xué)科的交叉也將日益明顯和重要，這種交叉是新技術(shù)新方法的活水之源，特別是，蛋白質(zhì)組學(xué)與其它大規(guī)模科學(xué)如基因組學(xué)，生物信息學(xué)等領(lǐng)域的交叉，構(gòu)成組學(xué)（omics）生物技術(shù)研究方法，所呈現(xiàn)出的系統(tǒng)生物學(xué)（System Biology）研究模式，將成為未來生命科學(xué)比較令人激動的新前沿。

蛋白質(zhì)組學(xué)研究策略有什么？“自頂向下”策略并不依賴于蛋白酶的酶切，而是直接鑒定完整蛋白質(zhì)，在翻譯后修飾和蛋白質(zhì)同素異構(gòu)體鑒定方面有一些潛在的優(yōu)勢。可是該策略的缺陷是蛋白質(zhì)在氣相中分離、電離及碎裂都十分困難。而鳥管法蛋白質(zhì)組學(xué)由于將蛋白質(zhì)酶解成肽段，使其在氣相中更容易被分離、電離和碎裂；所以鳥管法蛋白質(zhì)組學(xué)在蛋白質(zhì)組學(xué)研究中得到了比較普遍的應(yīng)用。“自中向下”策略也依賴于蛋白酶的酶切，但是由于采用了另外的酶，比如OmpT，只能酶切(Lys/Arg-Lys/Arg)，因此酶切之后的分子量較大，更利于后續(xù)的蛋白組裝環(huán)節(jié)。定量蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)主要分為標記（label）和非標記（label free）定量策略。

蛋白組究竟研究的是什么呢？第1，蛋白質(zhì)定性，或者說大規(guī)模檢測某些蛋白質(zhì)是否存在于樣品當中；第2，蛋白質(zhì)定量，也就是大規(guī)模檢測某些蛋白質(zhì)的含量（包括一定含量與相對含量）；第3，蛋白質(zhì)翻譯后修飾，這些修飾主要包括磷酸化，泛素化，糖基化，乙酰化等等，也包括對這些翻譯后修飾的定量研究。這三大塊中所提到的大規(guī)模，既可以是樣品數(shù)量的大規(guī)模高通量，也可以是少量樣本中蛋白數(shù)量的大規(guī)模高通量。研究原因：首先，由于翻譯調(diào)控和翻譯后調(diào)控的存在，RNA的表達量與實際對應(yīng)蛋白質(zhì)的含量相關(guān)性并不高，就簡單地測試了酵母中mRNA和對應(yīng)蛋白質(zhì)的定量相關(guān)性，結(jié)果是，低豐度蛋白與mRNA的相關(guān)性尤其低，而高豐度蛋白和其mRNA的相關(guān)性則高，經(jīng)過平均后r值只為0.4。蛋白質(zhì)組學(xué)的分析主要指蛋白的生信分析，依賴于數(shù)據(jù)庫的建立。深圳定量乙酰化蛋白質(zhì)組學(xué)一般流程

蛋白質(zhì)組研究不只可以實現(xiàn)與基因組的關(guān)聯(lián)，揭示生命活動的發(fā)生規(guī)律。貴州高通量蛋白質(zhì)組學(xué)應(yīng)用

PRM靶向定量蛋白質(zhì)組學(xué)分析流程是怎樣的？要做PRM首先要明確目標蛋白（或多肽）是什么，設(shè)計和建立針對這些目標蛋白PRM質(zhì)譜采集方法，然后對待測樣品進行PRM數(shù)據(jù)采集，將得到的原始譜圖數(shù)據(jù)導(dǎo)入分析軟件提取子離子信息進行定量。另外，如果配制已知濃度的標準肽段，用PRM額外做一個標準曲線，即可實現(xiàn)一定的定量。PRM靶向定量蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)能應(yīng)用到哪些方面？研究工作中涉及到蛋白或多肽定量的都可以通過PRM技術(shù)來實現(xiàn)。具體說來，比如驗證定量蛋白質(zhì)組學(xué)中某些蛋白的變化，多肽的相對和一定的定量，想做蛋白定量卻沒有抗體，針對蛋白修飾位點的定量，想同時定量多個蛋白的情況等，都可以用PRM來做。貴州高通量蛋白質(zhì)組學(xué)應(yīng)用