磷酸化修飾蛋白質組學：磷酸化修飾蛋白質組的研究主要集中于真核生物中普遍存在的絲氨酸、蘇氨酸和酪氨酸的磷酸化。由于體內磷酸化蛋白的含量很低，因此在分析前必須對其進行分離和富集。目前，常用的磷酸化蛋白質的分離和富集技術包括固定化金屬親和色譜、免疫沉淀、強陽離子交換色譜、強陰離子交換色譜、反相色譜等。這些技術被整合和優化用于不同生物樣品的磷酸化蛋白質組分析。翻譯后修飾分析自中而下分析策略：自中而下的蛋白質組學技術可用于組蛋白修飾的分析。樣品制備與普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到純化的組蛋白。提取組蛋白后，用GluC進行消化。然后用弱陽離子交換/親水相互作用色譜與配備電子轉移解離（的高分辨率質譜聯機聯用，對樣品進行理想的分離。譜識別可以用傳統的軟件進行，但是由于估計適當的錯誤發現率的問題，需要對結果進行過濾。蛋白質翻譯后修飾的豐度變化在生命活動研究中具有重大意義。哈爾濱磷酸化修飾蛋白質組學費用

蛋白質的甲基化修飾 ：蛋白質的甲基化（methylation）是指將甲基酶促轉移到蛋白質的某個殘基上，通常是賴氨酸或精氨酸，也包括組氨酸、半胱氨酸和天冬酰胺等。蛋白質的甲基化是一種普遍的修飾，在大鼠肝細胞核的總蛋白提取物中，大約2％的精氨酸殘基是二甲基化的。蛋白質甲基化經常與乙酰化并列，因為它們都是常見的表觀遺傳修飾，經常發生在組蛋白上。不過從化學反應的角度來看，乙酰化可以算作一種短鏈脂酰化修飾，這里主要討論甲基化方面的問題。湖北蛋白質乙酰化修飾組學分析方法蛋白質磷酸化修飾組學是植物體內比較常見的PTM修飾手段。

蛋白質翻譯后修飾在蛋白質中磷酸化位點分析時應該注意些什么問題？覆蓋率：覆蓋率越高，檢測和鑒定含有修飾基團的肽幾率就越大。修飾位點的占有率：被修飾的蛋白質的百分比低，則檢測到修飾肽的機會會隨之減少。如果百分比較高（> 30％），則有助于識別修飾位點。棕櫚酰化蛋白修飾質譜鑒定方法：S-棕櫚酰化的主要功能是促進蛋白質與細胞膜的結合。蛋白質可以由一個棕櫚酰基組成，也可以與更多棕櫚基或與其他脂質，如豆蔻酰基。由于對S-棕櫚酰化蛋白分析仍然具有挑戰性，由于S-棕櫚酰化修飾蛋白亞水平以及疏水性和潛在不穩定的硫代質鏈的S-脂酰化肽。

甲基化修飾蛋白質組學技術應用領域：基礎醫學、臨床診斷：生物標志物，疾病機理機制，疾病分型，個性化治理等；生物醫藥：藥物作用機理，藥效評價，藥物開發等；農林領域：抗逆脅迫機制，生長發育機制，育種保護研究等；畜牧業：肉類及乳品質研究，致病機理研究等；微生物領域：致病機理，耐藥機制，病原體-宿主相互作用研究等；海洋水產：漁業資源，海水養殖，漁業環境與水產品安全等。技術優勢：采用抗體，特異性高；鑒定通量高， 一次可檢測高可達上千個甲基化修飾位點。蛋白質翻譯后修飾組學磷酸化修飾具有靈活的特性。

蛋白質乙酰化修飾組學技術：乙酰化修飾是體內保守的可逆轉的蛋白修飾，對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著重要的作用。此外，還存在的非組蛋白乙酰化修飾參與了代謝通路及代謝酶活性的調節。采用肽段預分離降低高豐度組蛋白對蛋白乙酰化鑒定的影響，再結合免疫共沉淀通過抗體富集乙酰化的肽段，從而實現乙酰化的鑒定及定量。樣品要求：1、SDS-PAGE條帶：5個以上可見考染條帶。2、溶液（目標蛋白質）：目標蛋白總量>50μg，目標蛋白濃度>80%。3、溶液（大規模混合蛋白質）：蛋白總量>1mg，蛋白濃度>1μg/μl。蛋白質有哪些翻譯后修飾？武漢蛋白質亞硝基化修飾組學有哪些

蛋白質翻譯后修飾是一種化學修飾，在功能蛋白質組中發揮關鍵作用。哈爾濱磷酸化修飾蛋白質組學費用

蛋白磷酸化檢測方法：質譜檢測方法優勢：1. 準確度高，能夠同時檢測多個蛋白的多個磷酸化位點。2. 適用于大規模分析蛋白磷酸化水平。3. 不依賴于磷酸化抗體。在實際應用中，Western Blot與質譜分析方法各有各的好，誰也無法完全被另一種方法所替代。所以在選擇測定磷酸化修飾的時候還應該根據具體需要來決定。如果研究的蛋白正好有商業化的磷酸化抗體，那么lucky you，你可以選擇Western Blot進行快速磷酸化測定研究。但是如果你所研究的蛋白質沒有可用的商業化磷酸抗體，或是抗體價效過低，亦或是需要大規模地檢測細胞內磷酸化蛋白的水平的話，質譜檢測會是更好地選擇。哈爾濱磷酸化修飾蛋白質組學費用