蛋白質翻譯后修飾組學：翻譯后修飾自下而上分析策略：自下而上蛋白質組學是一種基于肽段分析的技術。對于不同類型的翻譯后修飾，具體的分析策略存在差異。蛋白質的糖基化具有異質性。不同的糖鏈可以連接到同一位點上，不同位點可以連接到同一蛋白質上的不同糖鏈上。糖基化的異質性嚴重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質，在電泳上會出現分散的條帶，導致信號分散。此外，對低豐度蛋白質的識別性差導致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質譜中有一簇分子量不準確的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現有的技術體系對糖基化蛋白的糖基化肽段進行分離和富集，消除糖基化的異質性及其對質譜的影響，標記糖基化位點。蛋白質翻譯后修飾組學磷酸化修飾具有簡單的特性。浙江蛋白質泛素化修飾組學領域

蛋白質磷酸化修飾類型：根據磷酸氨基酸殘基的不同，可將磷酸化蛋白質分為4類，即O-磷酸鹽蛋白質、N-磷酸鹽蛋白質、酰基磷酸鹽蛋白質和S-磷酸鹽蛋白質。1、O-磷酸鹽蛋白質通過羥氨基酸（如絲氨酸、蘇氨酸或酪氨酸）的磷酸化形成。2、 N-磷酸鹽蛋白質通過精氨酸、賴氨酸或組氨酸的磷酸化形成。3、 酰基磷酸鹽蛋白質通過天冬氨酸或谷氨酸的磷酸化形成。4、 S-磷酸鹽蛋白質通過半胱氨酸磷酸化形成。蛋白質磷酸化修飾鑒定方法：免疫印跡技術是在凝膠電泳和固相免疫測定技術基礎上發展起來的、根據特定抗原-抗體的特異性反應來檢測復雜樣品中的某種蛋白質的免疫生化分析方法。南京蛋白質翻譯后修飾組學領域常見的蛋白質翻譯后修飾包括乙酰化。

蛋白翻譯后修飾組學技術在準確醫學中的應用：盡管目前大數據的獲得會采用基因組學和轉錄組學，但是關鍵的發現還是依賴蛋白質組數據而得到的。近來越來越多的研究表明蛋白組學驅動的準確的醫學具有極大的實用性和普適性，蛋白組學的研究更加速了臨床轉化的進程。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化、泛素化、酰化、甲基化、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點，還可以發現生物標記物及探索藥物/化學調節物的作用機制。

蛋白質磷酸化修飾組學：磷酸化蛋白質是由蛋白激酶將ATP或GTP分子上的磷酸基團轉移到底物蛋白特定的氨基酸側鏈上形成的。蛋白質磷酸化是一種可逆的蛋白質翻譯后修飾。在哺乳動物的細胞生命周期中，至少有三分之一的蛋白質發生磷酸化修飾。磷酸化修飾參與許多信號轉導途徑和細胞代謝過程，且許多已知的疾病也與蛋白質的異常磷酸化有關。因此，對磷酸化蛋白質組進行定量研究，尋找差異表達的磷酸化蛋白質，有助于發現疾病的生物標志物和尋找新的具有診療潛力的藥物靶標。蛋白質發生翻譯后修飾時其分子質量會發生響應的改變，通過質譜能夠精確測定蛋白質或多肽的分子質量。

蛋白質-蛋白質相互作用是蛋白質發揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復,自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導致疾病的發生.在蛋白質的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質的電性,疏水性和空間結構等屬性,為與之結合的蛋白提供結合的錨定或產生位阻效應,像一把開關在時空上精確調控蛋白質-蛋白質相互作用的發生以及動態變化.結構研究表明,蛋白質之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結合,替換該區域的氨基酸殘基,通常能破壞結合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發和設計抑制劑,用于疾病的診療。蛋白質磷酸化修飾鑒定方法有免疫印跡技術。哈爾濱泛素化修飾蛋白質組學分析研究

蛋白質磷酸化修飾組學具有可靠性。浙江蛋白質泛素化修飾組學領域

蛋白質乙酰化修飾鑒定流程：1. 組織/細胞破碎，提取、提純目的蛋白質。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段。3. 使用高效特異性乙酰化抗體對乙酰化修飾肽段進行免疫富集。4. 使用LC-MS/MS對富集的乙酰化肽段進行鑒定分析。5. 數據分析，并對鑒定的乙酰化位點的生物學功能進行解釋預測。隨著蛋白質組研究的發展，我們越來越深刻地意識到，對于生物體生命活動的管理和調控過程，密切相關的不只是單個蛋白質層面的修飾狀態，更重要的是研究蛋白質組學水平研究在翻譯后修飾的動態變化。高質、高效的蛋白質翻譯后修飾富集技術和豐富的、準確的定量手段使得研究蛋白質水平的翻譯后修飾組學成為現實，借助這些組學研究手段能夠實現不同生理病理狀態下生物樣本在翻譯后修飾水平上的定量比較，深入地揭示翻譯后修飾水平的波動與生物生命活動的密切聯系。浙江蛋白質泛素化修飾組學領域

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